摘要: Fe3+ 在配位键作用下与草酸根离子(C2O24-)形成较稳定的配离子 Fe(C2O4)33-.当以pH4.5的NaAc-HCl缓冲溶液作为反应介质时,牛血清白蛋白(BSA)主要以正电荷形式存在,在静电引力和疏水力的作用下其与配离子Fe(C2O4)33-形成离子缔合物.以280nm 为激发波长,Fe(C2O4)33- 配离子无明显的荧光信号,而其与BSA形成的离子缔合物在339nm 处产生1个较明显的荧光峰.在优化实验条件下,在0.10~40μg/mL范围内,体系的荧光强度变化值△F 与BSA浓度之间呈现良好的线性关系,其检出限为94.3ng/mL.此方法可用于人血清样中蛋白质含量的测定.